Fermentai (2)

Tema	Biologija
Tipas	Referatas
Aprašymas	Fermentas. Fermentų sudėtis ir savybės. Fermentų klasifikacija. Virškinimo fermentai. Virškinimo fermentų ypatumai. Kas atsitinka sutrikus virškinimui. Fermentų vaidmuo medžiagų ir energijos apykaitos reguliacijoje. Išvados. Literatūra.
Patalpinta	2009-11-19
Parsisiuntė	338
	Parsisiųsti288 KB

Išsamus aprašymas

Fermentas – baltyminis katalizatorius, pagreitinantis gyvajame organizme vykstančias chemines reakcijas tūkstančius kartų. Be fermentų šios reakcijos nevyktų arba vyktų labai lėtai ir gyvasis organizmas negalėtų egzistuoti. Fermentai naudojami kaip vaistiniai preparatai, kaip reagentai ar biocheminiai rodikliai diagnozei nustatyti.

Fermentų sudėtis ir savybės

Šiuo metu ištirta apie 2000 fermentų. Kaip ir baltymai, fermentai turi sudėtingą erdvinę struktūrą. Gamtinė fermentų struktūra lemia didelę jų aktyvinančią funkciją. Įvairiais faktoriais ją suardžius, dingsta fermento aktyvumas.
Fermentai, kaip visi katalizatoriai, reakcijos metu nėra nei sunaudojami, nei pagaminami. Jie nekeičia reakcijos pusiausvyros, o tik padidina reakcijos greitį. Tik fermentams būdinga tai, kad jie sąveikauja griežtai tik su tam tikrais substratais, yra stereo specifiški. Jie yra jautrūs temperatūros, terpės pH pokyčiams.
Fermentų aktyvumas yra reguliuojamas modifikuojant (pvz.: fosforilinant, metilinant), veikiant inhibitoriais (bet kuri cheminė medžiaga mažinanti reakcijos greitį) ar aktyvatoriais, keičiant fermento kiekį (baltymai organizme po tam tikro laiko degraduojami; sintetinami tik esant induktoriui) ir kt.
Fermentas yra aktyvus tik tam tikroje temperatūroje.Tai temperatūrai didėjant fermentas ima denatūruotis ir nebeatlieka savo funkcijos.Kylant temperatūrai reakcijos greitis greitėja ir yra didesnė galimybė substratui ir fermentui susidurti. reakcijų greitis priklauso nuo aktyvių fermentų kiekio.Jei yra pakankamai substrato ir tam tikra temperatūra ir pH tai rekcijos greitis bus proporcingas fermentų koncentracijai.
Fermentai skirstomi į paprastuosius ir sudėtinguosius. Paprastieji fermentai susideda tik iš baltymų.
Tai virškinimo sistemos fermentai: amilaze, pepsinas, tripsi-nas. Sudėtingieji fermentai susideda iš baltyminės dalies, vadinamos apofermentu, ir nebaltyminės, kuri vadinama kofaktoriumi. Kofaktoriai, kurie yra silpnai susiję su baltymine fermento dalimi, vadinami kofermentais. Jie gali lengvai pereiti nuo vieno fermento prie kito. Fermento katabolinį aktyvumą lemia ne visa jo molekulė, o tik nedidelė jos dalis, vadinama aktyviuoju centru. Be aktyviojo centro, daugelis fermentų turi reguliacinį centrą, dar vadinamą alosteriniu centru. Prie jo gali prisi-ungti mažamolekuliniai junginiai ir pakeisti jo struktūrą bei aktyvumą. Fermentai, turintys alosterinį centrą, dažniausiai yra metabolininų reakcijų grandinės pradžioje ir lemia jų vyksmo greitį. Tokie fermentai yra svarbiausi. Jiems priklauso anaerobinės apykaitos fermentas fosfofruktokinazė. Jo alosteriniai reguliatoriai yra AMP, ATP ir kitos medžiagos.
Kofermentai pagal savo sudėtį yra skirstomi į dvi dideles grupes - vitamininiai ir nevitamininiai. Atskiri kofermentai įeina į sudėtį padidintos biologinės vertės produktų, kurie vartojami sportininkų mitybai, norint pagerinti energijos gamybos me-chanizmų veiklos atsigavimą, formuojant specifišką kūno konstrukcijos tipą.
Fermentams būdingas didelis katalizinis aktyvumas, veikimo specifiškumas ir jų aktyvumo reguliavimas.
Dėl didelio katalizinio aktyvumo kai kurių cheminių reakcijų greitis padidėja mili-
jonus kartų. Pavyzdinė gali būti grįžtamoji angliarūgštės sintezės ir skilimo reakcija:
CO2 + H2O = H2CO3. Viena eritrocitų karboanhidrazės molekulė gali suaktyvinti iki
l05 CO2 molekulių per sekundę, todėl šios reakcijos greitis gali padidėti lO7 karto.
Fermentų veikla yra specifiška, nes fermentas gali katalizuoti tik vieno tipo chemines reakcijas. Dėl to ląstelėje daug cheminių reakcijų vyksta vienu metu sava tvarką. Fermentai skirstomi į absoliutaus, santykinio, stereocheminio ir grupinio specifiškumo fermentus.
Absoliutaus specifiškumo fermentai suaktyvina tik vieno substrato apykaitą. Santykinio specifiškumo fermentai katalizuoja tokias pačias skirtingų substratų reakcijas. Stereocheminis fermentų specifiškumas — pats didžiausias fermentų veiklos specifiškumas. Fermentas veikia tik vieną iš keleto substratų izomerų. Pvz., glikolizės fermentai katalizuoja tik gliukozės D-izoformas ir neveikia jos L-izoformų. Grupinio specifiškumo fermentai veikia substratus, turinčius vienodus ryšių tipus ir molekulių sandarą. Pvz., cholinesterazė skaido eterinį ryšį daugelyje substratų, kurie turi cholino.
Fermentų aktyvumo pokyčiai lemia tikslesnį metabolinių procesų vyksmo grei-
čio ir krypties reguliavimą.

Raktiniai žodžiai

• fermentai
• fermentai organizme
• virskinimo fermentu specifiskumas